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dc.date 2021 pt_BR
dc.date.accessioned 2021-01-21T19:54:17Z
dc.date.available 2021-01-21T19:54:17Z
dc.identifier.issn 0882-4010 pt_BR
dc.identifier.uri http://200.136.52.105/handle/123456789/31771
dc.description.abstract Leptospires are aerobic, Gram-negative spirochetes with a high invasive capacity. Pathogenic leptospires secrete proteases that inactivate a variety of host’s proteins including molecules of the extracellular matrix and of the human complement system. This strategy, used by several pathogens of medical importance, contributes to bacterial invasion and immune evasion. In the current work we present evidence that Leptospira proteases also target human cathelicidin (LL-37), an antimicrobial peptide that plays an important role in the innate immune response. By using six Leptospira strains, four pathogenic and two saprophytic, we demonstrated that proteases present in the supernatants of pathogenic strains were capable of degrading LL-37 in a time-dependent manner, whereas proteolytic degradation was not observed with the supernatants of the two saprophytic strains. Inactivation of LL-37 was prevented by using the 1,10-phenanthroline inhibitor, thus suggesting the involvement of metalloproteinases in this process. In addition, the antibacterial activity of LL-37 against two Leptospira strains was evaluated. Compared to the saprophytic strain, a greater resistance of the pathogenic strain to the action of the peptide was observed. Our data suggest that the capacity to inactivate the host defense peptide LL-37 may be part of the virulence arsenal of pathogenic Leptospira, and we hypothesize that its inactivation by the bacteria may influence the outcome of the disease. pt_BR
dc.description.sponsorship Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) pt_BR
dc.description.sponsorship Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) pt_BR
dc.format.extent 1-7 pt_BR
dc.relation.ispartof Microbial Pathogenesis pt_BR
dc.rights openAccess pt_BR
dc.subject bacteria
dc.subject antimicrobial agents
dc.subject inactivation
dc.subject peptides
dc.subject electrophoresis
dc.subject proteolysis
dc.title Inactivation of the antimicrobial peptide LL-37 by pathogenic Leptospira pt_BR
dc.type Artigo de periódico pt_BR
dc.identifier.vol 150 pt_BR
ipen.identifier.ipendoc 27542 pt_BR
sigepi.autor.atividade MORGANTI, LIGIA:296:810:N pt_BR
sigepi.autor.atividade CHURA-CHAMBI, ROSA M.:3338:810:N pt_BR
dc.coverage I pt_BR
dc.creator.author OLIVEIRA, PRISCILA N. pt_BR
dc.creator.author COURROL, DANIELLA S. pt_BR
dc.creator.author CHURA-CHAMBI, ROSA M. pt_BR
dc.creator.author MORGANTI, LIGIA pt_BR
dc.creator.author SOUZA, GISELE O. pt_BR
dc.creator.author FRANZOLIN, MARCIA R. pt_BR
dc.creator.author WUNDER JUNIOR, ELSIO A. pt_BR
dc.creator.author HEINEMANN, MARCOS B. pt_BR
dc.creator.author BARBOSA, ANGELA S. pt_BR
ipen.autor MORGANTI, LIGIA pt_BR
ipen.autor CHURA-CHAMBI, ROSA M. pt_BR
ipen.date.recebimento 21-01
ipen.identifier.fi 2.914 pt_BR
ipen.identifier.iwos WoS pt_BR
ipen.codigoautor 296 pt_BR
ipen.codigoautor 3338 pt_BR
dc.description.sponsorshipID FAPESP: 18/12896-2 pt_BR
dc.description.sponsorshipID CNPq: 131434/2018-7; 309145/2017-8; 305114/2017-4 pt_BR
dc.identifier.doi 10.1016/j.micpath.2020.104704 pt_BR
dc.identifier.percentilfi 43.841 pt_BR


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Autor: Maprelian

Título: loss of coolant

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Ano de publicação: 2015

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.