Navegação Periódicos - Artigos por assunto "galactose"

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  • IPEN-DOC 10473

    SOARES, A.D.B.; GOMEZ, M.L.P.A.; MESQUITA, C.H. ; LAJOLO, F.M.. Ascorbic acid biosynthesis: a precursor study on plants. Brazilian Journal of Plant Physiology, v. 16, n. 3, p. 147-154, 2004.

    Palavras-Chave: ascorbic acid; biosynthesis; precursor; galactose; antioxidants; plants; fruits

  • IPEN-DOC 23988

    AWADALLAH, AMNA K.E.; OSMAN, MAKARIM E.M.; IBRAHIM, MARIAM A.; BERNARDES, EMERSON S. ; DIAS-BARUFFI, MARCELO; KONOZY, EMADELDIN H.E.. Isolation and partial characterization of 3 nontoxic D‐galactose– specific isolectins from seeds of Momordica balsamina. Journal of Molecular Recognition, v. 30, n. 2, p. 1-12, 2017. DOI: 10.1002/jmr.2582

    Abstract: Three isolectins denoted hereforth MBaL‐30, MBaL‐60, and MBaL‐80 were isolated from seeds extract of Momordica balsamina by 30%, 60%, and 80% ammonium sulfate saturations, respectively. The native molecular weights of these lectins, as judged by gel filtration, were 108, 56, and 160 kDa, respectively. On SDS‐PAGE, under reduced condition, 27 kDa band was obtained for all isolectins. The lectins hemagglutinating activities were variably inhibited by D‐galactose (minimum inhibitory concentrations = 12.5mM, 50mM, and 0.391mM, respectively). MBaL‐30 and ‐60 could agglutinate all human blood types with slight preference for the A and O blood groups, whereas MBaL‐80 did not agglutinate B and AB blood types. The 3 isolectins were purified from crude seeds extract, collectively, in a single step on the affinity matrix Lactamyl‐Seralose 4B; this purified lectin fraction, which contains all isolectins, is termed MBaL. The N‐terminal of MBaL till the 25th amino acid was NLSLSELDFSADTYKSFIKNLRKQL, which shares 88% sequence identity with Momordica charantia lectin type‐2 ribosomal inactivating protein from Momordica charantia and 50% with momordin II from Momordica balsamina. MBaL retained 100% activity at up to 50°C for 30 minutes. MBaL‐30 and MBaL‐60 exhibited maximum activities in the pH range between 4 and 8, while MBaL‐80 was showing maximum activity in the pH range between 3 and 5. Treatment of MBaL‐30 and MBaL‐60 with EDTA completely abolished their hemagglutinating activities. Addition of Zn and Fe ions to the ethylenediaminetetraacetic acid– treated MBaL‐30 and MBaL‐60 lectins did not only regained the loss of activity but also resulted in 200% to 300% increase in activity, respectively. MBaL‐30 and ‐60 agglutinated gram positive Listeria monocytogenes and Staphylococcus aureus, whereas MBaL‐30 could merely agglutinate Escherichia coli. None of these lectins could arrest bacterial growth. Addition of MBaL to cancer cell lines (Gastric cancer cell line (AGS) and Gastric cencer cell line (MKN45), Glioblastoma (ECV‐304), and Human urinary bladder cancer cell line (U87‐MG)) at varying concentrations did not cause statistically significant changes on cell growth and viability.

    Palavras-Chave: galactose; ammonium sulfates; lectins; seeds; plants; vegetables; proteins; receptors

  • IPEN-DOC 24767

    OLIVEIRA, FELIPE L. de; SANTOS, SOFIA N. dos ; RICON, LAUREMILIA; COSTA, THAYSE P. da; PEREIRA, JONATHAS X.; BRAND, CAMILA; FERMINO, MARISE L.; CHAMMAS, ROGER; BERNARDES, EMERSON S. ; EL-CHEIKH, MARCIA C.. Lack of galectin-3 modifies differentially Notch ligands in bone marrow and spleen stromal cells interfering with B cell differentiation. Scientific Reports, v. 8, n. 3495, p. 1-14, 2018. DOI: 10.1038/s41598-018-21409-7

    Abstract: Galectin-3 (Gal-3) is a beta-galactoside binding protein that controls cell-cell and cell-extracellular matrix interactions. In lymphoid organs, gal-3 inhibits B cell differentiation by mechanisms poorly understood. The B cell development is dependent on tissue organization and stromal cell signaling, including IL-7 and Notch pathways. Here, we investigate possible mechanisms that gal-3 interferes during B lymphocyte differentiation in the bone marrow (BM) and spleen. The BM of gal-3-deficient mice (Lgals3(-/-)mice) was evidenced by elevated numbers of B220(+)CD19(+)c-Kit(+)IL-7R(+) progenitor B cells. In parallel, CD45-bone marrow stromal cells expressed high levels of mRNA IL-7, Notch ligands (Jagged-1 and Delta-like 4), and transcription factors (Hes-1, Hey-1, Hey-2 and Hey-L). The spleen of Lgals3(-/-)mice was hallmarked by marginal zone disorganization, high number of IgM(+) IgD(+) B cells and CD138(+)plasma cells, overexpression of Notch ligands (Jagged-1, Delta-like 1 and Delta-like 4) by stromal cells and Hey-1. Morever, IgM(+) IgD(+) B cells and B220(+)CD138(+)CXCR4(+) plasmablasts were significantly increased in the BM and blood of Lgals3(-/-)mice. For the first time, we demonstrated that gal-3 inhibits Notch signaling activation in lymphoid organs regulating earlier and terminal events of B cell differentiation.

    Palavras-Chave: galactose; lymph nodes; bone marrow cells; spleen cells; ligands; cell proliferation

  • IPEN-DOC 22660

    PEREIRA, JONATHAS X.; AZEREDO, MARIA C.B.; MARTINS, FELIPE S.; CHAMMAS, ROGER; OLIVEIRA, FELIPE L.; SANTOS, SOFIA N. ; BERNARDES, EMERSON S. ; EL-CHEIKH, MARCIA C.. The deficiency of galectin-3 in stromal cells leads to enhanced tumor growth and bone marrow metastasis. BMC Cancer, v. 16, n. 1, 2016. DOI: 10.1186/s12885-016-2679-1

    Abstract: Background: Galectin-3 is a multifunctional β-galactoside-binding lectin that once synthesized, is expressed in the nucleus, cytoplasm, cell surface and in the extracellular environment. Because of its unique structure, galectin-3 can oligomerize forming lattice upon binding to multivalent oligossacharides and influence several pathologic events such as tumorigenesis, invasion and metastasis. Methods: In our study, balb/c Lgals3+/+ and Lgals3−/− female mice were inoculated in the fourth mammary fat pad with 4T1 breast cancer cell line. The primary tumor, inguinal lymph nodes and iliac bone marrow were evaluated 15, 21 and 28 days post-injection. The primary tumor growth was evaluated by measuring the external diameter, internal growth by ultrasound and weight of the excised tumor. The presence of cancer cells in the draining lymph nodes and iliac crest bone marrow were performed by immunohistochemistry, PCR and clonogenic metastatic assay. Results: In this study we demonstrated that the deletion of galectin-3 in the host affected drastically the in vivo growth rate of 4T1 tumors. The primary tumors in Lgals3−/− mice displayed a higher proliferative rate (p < 0,05), an increased necrotic area (p < 0,01) and new blood vessels with a wider lumen in comparison with tumors from Lgals3+/+ mice (P < 0,05). Moreover, we detected a higher number of 4T1-derived metastatic colonies in the lymph nodes and the bone marrow of Lgals3−/− mice (p < 0,05). Additionally, healthy Lgals3−/− control mice presented an altered spatial distribution of CXCL12 in the bone marrow, which may explain at least in part the initial colonization of this organ in Lgals3−/− injected with 4T1 cells. Conclusions: Taken together, our results demonstrate for the first time that the absence of galectin-3 in the host microenvironment favors the growth of the primary tumors, the metastatic spread to the inguinal lymph nodes and bone marrow colonization by metastatic 4T1 tumor cells.

    Palavras-Chave: proteins; lectins; galactose; mammary glands; neoplasms; tumor cells; growth; connective tissue cells; bone marrow; metastases

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Autor: Maprelian

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O gerenciamento do Repositório está a cargo da Biblioteca do IPEN. Constam neste RI, até o presente momento 20.950 itens que tanto podem ser artigos de periódicos ou de eventos nacionais e internacionais, dissertações e teses, livros, capítulo de livros e relatórios técnicos. Para participar do RI-IPEN é necessário que pelo menos um dos autores tenha vínculo acadêmico ou funcional com o Instituto. Nesta primeira etapa de funcionamento do RI, a coleta das publicações é realizada periodicamente pela equipe da Biblioteca do IPEN, extraindo os dados das bases internacionais tais como a Web of Science, Scopus, INIS, SciElo além de verificar o Currículo Lattes. O RI-IPEN apresenta também um aspecto inovador no seu funcionamento. Por meio de metadados específicos ele está vinculado ao sistema de gerenciamento das atividades do Plano Diretor anual do IPEN (SIGEPI). Com o objetivo de fornecer dados numéricos para a elaboração dos indicadores da Produção Cientifica Institucional, disponibiliza uma tabela estatística registrando em tempo real a inserção de novos itens. Foi criado um metadado que contém um número único para cada integrante da comunidade científica do IPEN. Esse metadado se transformou em um filtro que ao ser acionado apresenta todos os trabalhos de um determinado autor independente das variáveis na forma de citação do seu nome.

A elaboração do projeto do RI do IPEN foi iniciado em novembro de 2013, colocado em operação interna em julho de 2014 e disponibilizado na Internet em junho de 2015. Utiliza o software livre Dspace, desenvolvido pelo Massachusetts Institute of Technology (MIT). Para descrição dos metadados adota o padrão Dublin Core. É compatível com o Protocolo de Arquivos Abertos (OAI) permitindo interoperabilidade com repositórios de âmbito nacional e internacional.

1. Portaria IPEN-CNEN/SP nº 387, que estabeleceu os princípios que nortearam a criação do RDI, clique aqui.


2. A experiência do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN-CNEN/SP) na criação de um Repositório Digital Institucional – RDI, clique aqui.

O Repositório Digital do IPEN é um equipamento institucional de acesso aberto, criado com o objetivo de reunir, preservar, disponibilizar e conferir maior visibilidade à Produção Científica publicada pelo Instituto, desde sua criação em 1956.

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