BEATRIZ ELANE DE ALMEIDA
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Resumo IPEN-doc 12451 Physico-chemical characterization of alpha and beta subunit of recombinant human glycoprotein hormones: hTSH and hLH2007 - CARVALHO, CRISTIANE M.; OLIVEIRA, JOAO E.; DAMIANI, RENATA; ALMEIDA, BEATRIZ E.; CECCHI, CLAUDIA R.; BARTOLINI, PAOLO; RIBELA, MARIA T.C.P.Resumo IPEN-doc 14160 Indentity and integraty of 'alfa' and 'beta' - subunit of human thyrotropin prepared by prolonged acetic acid treatment2009 - ALMEIDA, BEATRIZ E.; CARVALHO, CRISTIANE M.; DAMIANI, RENATA; OLIVEIRA, JOAO E.; BARTOLINI, PAOLO; RIBELA, MARIA T.C.P.Alpha- and beta- subunits, prepared by efficiently dissociating, during 16 hours, a recombinant thyrotropin (hTSH) preparation with 0.4 M acetic acid and isolating them by RP-HPLC, were analysed for what concerns their identity and integrity. Identity was evaluated by MALDI-TOF mass spectrometry (MALDI-TOF MS). A relative molecular mass of 14021 and of 15851 was obtained for a-hTSH and (3-hTSH respectively. These values agree with those obtained by analyzing the preparation before dissociation, a difference of -1.8% for a and +1.3% for (3 being observed. Integrity of the subunits was evaluated by their capacity of self reassembling and of restoring the in vivo bioactivity of the hormone. When a-hTSH and I3-hTSH subunits were incubated together in 0.2 M sodium phosphate buffer, pH 7.0, at 25°C and under gentle shaking, a complete reassociation occurred after 4 days, forming an heterodimer. In an in vivo mouse bioassay, the T4 levels of the animals treated with the reassociated hormone were non-significantly different (p> 0.05) from those obtained when the original preparation was administered (2.71± 0.63 pg/dL versus 2.84± 0.23 pg/dL, n=6, respectively). In conclusion, subunits prepared by prolonged acetic acid treatment maintain their original molecular mass and can perfectly restore the biological activity of the reassociated heterodimers.Resumo IPEN-doc 14161 Comparison between CHO-derived thyrotropin containing 'alfa' 2,6 sialic acid linkages (hlsr-hTSH) and the conventional recombinant product2009 - DAMIANI, RENATA; OLIVEIRA, JOAO E. de; ALMEIDA, BEATRIZ E.; BARTOLINI, PAOLO; RIBELA, MARIA T.C.P.Dissertação IPEN-doc 14185 Analise de luteotrofina humana e de gonadotrofina corionica humana, recombinante e natural, por cromatografia liquida de alta eficiencia em fase reversa2009 - ALMEIDA, BEATRIZ E. deNeste trabalho foram desenvolvidas condições específicas de RP-HPLC para análise de preparações recombinantes e naturais de hLH, de hCG, e de suas subunidades. O hLH e o hCG heterodimérico e suas subunidades e migraram com tempos de retenção (tR) significativamente diferentes, na seguinte ordem de hidrofobicidade crescente: -hCG < -hLH < hCG < hLH < -hCG < -hLH. Nestas condições, onze preparações foram estudadas: o Padrão Internacional recombinante hLH-WHO 96/602, uma preparação comercial recombinante, duas preparações hipofisárias altamente purificadas de hLH, uma preparação recombinante e duas preparações urinárias de hCG e quatro produtos urinários heterogêneos, contendo hLH + hFSH. Todas as preparações de hLH mostraram um tempo de retenção similar para o pico principal (tR = 38,35 ± 0,42 min; DPR = 1,1 %; n = 4 preparações), enquanto o pico principal do hCG migrou cerca de 4% mais rápido, quando comparado a este valor médio. Picos de hLH, hFSH e hCG foram também identificados nas preparações urinárias heterogêneas. O método foi validado para as sete preparações homogêneas, sendo a exatidão, precisão e sensibilidade calculadas com base na curva dose-resposta, altamente linear (r=0,99998; p<0,0001; n=20). A quantificação de diferentes gonadotrofinas nas preparações heterogêneas foi também realizada, embora com claras limitações de exatidão.Artigo IPEN-doc 13827 Efficient isolation of the subunits of recombinant and pituitary glycoprotein2009 - CARVALHO, C.M.; OLIVEIRA, J.E.; ALMEIDA, B.E.; UEDA, E.K.M.; TORJESEN, P.A.; BARTOLINI, P.; RIBELA, M.T.C.P.