TAIS LIMA DE OLIVEIRA
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Resumo IPEN-doc 16598 Purification and characterization recombinant glycosylated human prolactin synthesized in cho cells2008 - OLIVEIRA, T.L.; HELLER, S.R.; OLIVEIRA, J.E.; ARTHUSO, F.S.; GOULART, H.R.; SOUSA, J.M.; SUZUKI, M.F.; BARTOLINI, P.; SOARES, C.R.S.Resumo IPEN-doc 15978 Two-step purification of mouse prolactin expressed in the periplasmic space of Escherichia coli2010 - SUZUKI, MIRIAM F.; ARTHUSO, FERNANDA dos S.; SOUZA, JOSE M.; OLIVEIRA, JOAO E.; OLIVEIRA, TAIS L.; OLIVEIRA, NELIO A. de J.; GOULART, HERBERT R.; CAPONE, MARCOS V.N.; BARTOLINI, PAOLO; SOARES, CARLOS R.J.Resumo IPEN-doc 15608 Physico-chemical and biological characterization of glycosylated human prolactin produced at IPEN2010 - GOULART, H.R.; ARTHUSO, F.S.; CAPONE, M.V.N.; OLIVEIRA, T.L.; OLIVEIRA, J.E.; SUZUKI, M.F.; SOUSA, J.M.; BARTOLINI, P.; SOARES, C.R.J.Artigo IPEN-doc 14342 Produção em escala laboratorial de prolactina humana em células CHO adaptadas para o crescimento em suspensão2009 - ARTHUSO, FERNANDA dos S.; SUZUKI, MIRIAM F.; GOULART, HERBERT R.; SOUZA, JOSE M.; OLIVEIRA, JOAO E.; DAMIANI, RENATA; OLIVEIRA, TAIS L.; CAPONE, MARCOS V.N.; BARTOLINI, PAOLO; SOARES, CARLOS R.J.O Grupo de Hormônios do Centro de Biotecnologia do IPEN tem desenvolvido várias linhagens de células de ovário de hamster chinês (CHO) modificadas geneticamente e comprovadamente eficientes na expressão de proteínas heterólogas, dentre elas a prolactina humana (hPRL). No entanto, todas as nossas linhagens são cultivadas aderidas e dependentes da presença de soro fetal bovino (SFB) no meiode cultivo para um crescimento eficiente. Nesse trabalho foi realizada a adaptação da nossa linhagem produtora de hPRL para o crescimento em suspensão e na ausência de SFB. As células em suspensão apresentam um grande interesse industrial-farmacêutico, tanto pela facilidade de cultivo e ampliação de escala, como pela produtividade volumétrica. Os estudos para adaptação dessas células foram realizados com base no protocolo descrito por Sinacore e colaboradores (2000). Desta forma foi realizada uma produção laboratorial de hPRL em frascos "spinner" por 30 dias consecutivos, assim com, a sua purificação e caracterização.Artigo IPEN-doc 14128 Expressão de prolactina de camundongos no espaço periplastico de Escherichia coli2009 - SUZUKI, MIRIAM F.; ARTHUSO, FERNANDA dos S.; SOUZA, JOSE M.; OLIVEIRA, JOAO E.; OLIVEIRA, TAIS L.; OLIVEIRA, NELIO A. de J.; BARTOLINI, PAOLO; SOARES, CARLOS R.J.A prolactina é um neuro hormônio que faz parte da superfamília das citocinas e está envolvida em mais de 300 processos biológicos. Considerando-se a diferença de 41% encontrada na seqüência de aminoácidos da prolactina de camundongo em relação à humana, os experimentos que utilizam a prolactina humana em modelos animais (ratos ou camundongos), podem sofrer interferência de forma decisiva na interpretação dos resultados em estudos de doenças crônicas como o lúpus eritematoso sistêmico e a artrite reumatóide Nesse trabalho introduzimos o cDNA da prolactina de camundongo (mPRL) junto com o gene do peptídio sinalizador DsbA em um cassete de expressão bacteriano desenvolvido em nosso laboratório que utiliza o promotor λPL. Esse plasmídeo foi utilizado para transformar diferentes cepas de Escherichia coli e o clone com expressão periplásmica mais eficiente foi selecionado para estudo de expressão, purificação e caracterização físico-química e biológica da mPRL.